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Redacción

La estructura de la telomerasa , una enzima clave en el envejecimiento y el cáncer , ha dejado de ser un misterio. La ha descifrado una investigación de la Universidad de California en Berkeley (Estados Unidos), publicada esta semana en la revista Nature . El avance abre la vía a diseñar nuevas terapias contra el cáncer basadas en su estructura molecular.

El mecanismo de replicación del ADN no permite duplicar bien los extremos de los cromosomas cuando las células se dividen, por lo que cada vez se hacen un poco más cortos. En teoría, con cada división de las células, se perdería información genética. Pero eso no ocurre gracias a los telómeros, que protegen los extremos de los cromosomas, como si fueran las puntas de plástico que protegen los cordones de los zapatos. La enzima telomerasa es la encargada de mantener los telómeros íntegros, alargándolos para compensar el acortamiento en cada división.

Cuando los telómeros se encogen demasiado, las células frenan su división y entran en un estado llamado de senescencia, relacionado con el envejecimiento. Pero si la telomerasa está demasiado activa y no deja de alargar los telómeros, se puede producir una multiplicación descontrolada de las células, como un coche en bajada sin frenos, que puede derivar en un cáncer.

Aunque la telomerasa se descubrió hace más de veinte años, su estructura ha eludido los esfuerzos de los científicos hasta ahora. Para desvelarla, los investigadores de la Universidad de Berkeley han utilizado una técnica llamada criomicroscopía electrónica, que permite ver moléculas a gran resolución y que el año pasado ganó el Nobel de Química.

Las imágenes que han obtenido, de una resolución menor que una millonésima parte de un milímetro, han revelado una estructura altamente compleja, formada por proteínas y ácidos ribonucleicos (ARN). Conocerla permitirá diseñar fármacos que se unan a ella como tratamiento contra el cáncer.

Use of Basic HTTP Authentication:

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provides many handlers by default, including a Marni Abstract Print Wool Jacket w/ Tags Brand New Unisex For Sale Outlet Classic Cheap Outlet Store Cheap Sale Comfortable New And Fashion M4pheJrOGN
. By default, Discounts Sale Online Steven Alan ButtonUp Long Sleeve Top Cheapest Buy Cheap Largest Supplier wuvCi2
uses the environment variables named <scheme>_proxy , where <scheme> is the URL scheme involved. For example, the http_proxy environment variable is read to obtain the HTTP proxy’s URL.

This example replaces the default ProxyHandler with one that uses programmatically-supplied proxy URLs, and adds proxy authorization support with ProxyBasicAuthHandler .

Adding HTTP headers:

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constructor, or:

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. To change this:

Also, remember that a few standard headers ( Content-Length , Content-Type and Host ) are added when the Request is passed to Metallic Lace Sleeveless Coat Marco De Vincenzo Discount Pre Order 5unq9BFVc
(or OpenerDirector.open() ).

Here is an example session that uses the GET method to retrieve a URL containing parameters:

>>>

The following example uses the POST method instead. Note that params output from urlencode is encoded to bytes before it is sent to urlopen as data:

>>>

The following example uses an explicitly specified HTTP proxy, overriding environment settings:

>>>

The following example uses no proxies at all, overriding environment settings:

>>>

The following functions and classes are ported from the Python 2 module urllib (as opposed to urllib2 ). They might become deprecated at some point in the future.

Copy a network object denoted by a URL to a local file. If the URL points to a local file, the object will not be copied unless filename is supplied. Return a tuple (filename, headers) where filename is the local file name under which the object can be found, and headers is whatever the info() method of the object returned by urlopen() returned (for a remote object). Exceptions are the same as for urlopen() .

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